Selenocisteinas

Straipsnis iš Vikipedijos, laisvosios enciklopedijos.
Jump to navigation Jump to search
Selenocisteinas
L-selenocysteine-2D-skeletal.png Selenocysteine-3D-vdW.png
Sisteminis (IUPAC) pavadinimas
L-Selenocisteinas
CAS numeris 10236-58-5
Cheminė formulė C3H7NO2Se
Molinė masė 168,053 g/mol
SMILES N[C@@H](C[SeH])C(O)=O
Rūgštingumas (pKa)
Bazingumas (pKb)
Valentingumas
Fizinė informacija
Tankis
Išvaizda
Lydymosi t°
Virimo t°
Lūžio rodiklis (nD)
Klampumas
Tirpumas H2O
Šiluminis laidumas
log P
Garavimo slėgis
kH
Kritinis santykinis drėgnumas
Farmakokinetinė informacija
Biotinkamumas
Metabolizmas
Pusamžis
Pavojus
MSDS
ES klasifikacija
NFPA 704
Žybsnio t°
Užsiliepsnojimo t°
R-frazės
S-frazės
LD50
Struktūra
Kristalinė struktūra
Molekulinė forma
Dipolio momentas
Simetrijos grupė
Termochemija
ΔfHo298
Giminingi junginiai
Giminingi grupė
Giminingi junginiai
Giminingos grupės

Selenocisteinas (Sec) – netipinė aminorūgštis. Tai yra cisteinas, kuriame sieros atomas pakeistas seleno atomu. Jis įeina į kai kuriuos baltymus, pvz., glutationo peroksidazę. Seleno atomas suteikia šios rūgšties liekanai baltyme gana skirtingas nuo cisteino savybes – selenocisteinas dažniausiai priklauso aktyviam centrui, katalizuojančiam specifines reakcijas.[1]

Selenocisteinas įjungiamas į peptidinę grandinę transliacijos metu, kaip ir kitos aminorūgštys. Jis turi savo transportinę RNR bei specifinį kodoną (UGA), kuris taip veikia tik specifinėmis sąlygomis (įprastai tai „stop“ kodonas). Iš pradžių prie selenocisteino tRNR prijungiamas serinas, kurį vėliau specifinis enzimas (Sec sintazė) modifikuoja į selenocisteiną.[2] Selenocisteinas pasitaiko visose gyvojo pasaulio karalystėse.[1]

Žmogaus proteome yra 25 selenocisteino turintys baltymai. [3] Kai kurios rūšys (pavyzdžiui, mielės) selenocisteino baltymuose neturi, bet turi šiaip jau panašius baltymus kur vietoje selenocisteino yra cisteinas.[4]

Šaltiniai[redaguoti | redaguoti vikitekstą]

  1. 1,0 1,1 Johansson L, Gafvelin G, Arnér ES (2005 m. spalio mėn.). „Selenocysteine in proteins—properties and biotechnological use“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects 1726 (1): 1–13. PMID 15967579. doi:10.1016/j.bbagen.2005.05.010. hdl:10616/39311. 
  2. Rother, Michael; Krzycki, Joseph A. (2010-01-01). „Selenocysteine, Pyrrolysine, and the Unique Energy Metabolism of Methanogenic Archaea“. Archaea 2010: 1–14. ISSN 1472-3646. PMC 2933860. PMID 20847933. doi:10.1155/2010/453642. 
  3. Kryukov GV, Castellano S, Novoselov SV, Lobanov AV, Zehtab O, Guigó R, Gladyshev VN (May 2003). „Characterization of mammalian selenoproteomes“. Science 300 (5624): 1439–1443. Bibcode:2003Sci...300.1439K. PMID 12775843. doi:10.1126/science.1083516. 
  4. Romagné F, Santesmasses D, White L, Sarangi GK, Mariotti M, Hübler R, Weihmann A, Parra G, Gladyshev VN, Guigó R, Castellano S (January 2014). „SelenoDB 2.0: annotation of selenoprotein genes in animals and their genetic diversity in humans“. Nucleic Acids Research 42 (Database issue): D437–43. PMC 3965025. PMID 24194593. doi:10.1093/nar/gkt1045.