Šaperonas

Straipsnis iš Vikipedijos, laisvosios enciklopedijos.
Jump to navigation Jump to search
GroES/GroEL komplekso 3D modelis. Vaizdas iš viršaus

Šaperonai – baltymai (nebūtinai fermentai), dalyvaujantys biologiškai aktyvios kitų baltymų antrinės ar tretinės struktūros susidaryme. Termino atsiradimo pradžioje jis labiau reiškė baltymus kurie kitiems baltymams padeda susirinkti iš subvienetų, vėliau paaiškėjo jog šaperonai prisideda ir prie lankstymosi.[1]

Dauguma šaperonų yra karščio-šoko baltymai (angl. „heat - shock proteins“), kurių padaugėja ląstelėms atsidūrus aukštoje temperatūroje ar stresinėse sąlygose, kai teisingos ir biologiškai aktyvios baltymų struktūros pradeda denatūruotis. Šaperonai lemia galutinį naujai sintetinamo baltymo „lankstymosi“ (angl. folding) rezultatą, ir neleidžia denatūruotis ar agreguotis mažiau stabiliems polipeptidams post - transliacinių stresų metu, t. y. užkerta kelią termodinamiškai nestabiliems tarpiniams produktams. Jie sumažina galimų neproduktyvių bei biologiškai neefektyvių polipeptido lankstymosi variantų kiekį, tuo padidindami susilankstymo greitį. Šaperonams funkcionuoti reikalinga energija ATP pavidalu.

Šaperonų kompleksai taip pat svarbūs ir grįžtamam lankstymuisi, kuomet baltymai pereina ląstelės membraną, mitochondrijas, endoplazminį tinklą, kadangi baltymai pereidami šias membranas yra išlankstomi. Sutrikus šaperonų veiklai, baltymai dažnai įgyja netaisyklingą struktūrą, darosi atsparesni degradacijai ir kaupiasi ląstelėje.

Šaltiniai[redaguoti | redaguoti vikitekstą]

  1. Ellis RJ (July 2006). „Molecular chaperones: assisting assembly in addition to folding“. Trends in Biochemical Sciences 31 (7): 395–401. PMID 16716593. doi:10.1016/j.tibs.2006.05.001. 


Commons-logo.svg

Vikiteka