Kalpainas

Straipsnis iš Vikipedijos, laisvosios enciklopedijos.
Peršokti į: navigaciją, paiešką

Kalpainas - fermentas iš Ca2+ aktyvinamų proteazių šeimos.

Aprašymas[taisyti | redaguoti kodą]

Kalpainai yra tiolio proteazių šeima, hidrolizuojanti citoskeleto, membranininius, reguliacinius baltymus. Žinduolių organizmuose nustatyta 15 genų produktų, kurie skirstomi į 9 tipiškus ir 6 netipiškus kalpainus. Tipiškieji kalpainai turi C galo Ca2+ jungimo domeną su EF-rankos motyvais. Netipiškieji kalpainai tokio domeno neturi.

Kalpainai veikia ne kaip skaidymo proteazės, bet kaip nuo kalcio priklausomos moduliavimo proteazės, šalinančios tik dalį baltymų substratų. Kalpainų atsakas į Ca2+ signalą yra baltymų skaidymas (pvz., signalo kaskadų baltymų), lemiantis negrįžtamą jų funkcijos praradimą.

Trys iš kalpaino izoformų gali skaidyti miofibrilių baltymus. Kai kurios iš jų susijusios su Z disku, kuriame prasideda miofibrilių išsirinkimas. Žinomas savitas kalpainu slopiklis kalpastatinas, naudojamas kalpainų funkcijoms tirti.

26S proteazės ir ubikvitino sistemos aktyvumas gali būti valdomas fosforilinimo būdu, tačiau fosforilinimą katalizuojanti baltymų kinazė CK2 nėra jautri Ca2+ jonams. Šios proteolizės sistemos vaidmuo raumenų baltymų apyvartos vyksmuose dar tiriamas.

Kalpainai – Ca2+ aktyvuojamos cisteino proteazės. Tai viduląsteliniai baltymai, dalyvaujantys ląstelės judėjime ir adhezijoje. Jie reguliuoja procesus, tokius kaip ląstelių migracija ir žaizdų gijimas.

Literatūra[taisyti | redaguoti kodą]